2026年7月29日，我校生命科学与医学部张凯教授团队联合荷兰阿姆斯特丹自由大学Roberta Croce教授、安徽医科大学第一附属医院高新院区朱家鹏教授，在国际学术期刊《自然》（Nature）上在线发表题为“In situ structures of plant photosystem supercomplexes”的研究论文。

研究团队突破基于体外蛋白纯化的传统结构生物学技术局限，直接冷冻并成像水稻叶绿体，并在天然膜环境中解析了光系统II（PSII）和光系统I（PSI）超级复合物的高分辨率原位结构，揭示了高等植物光合作用光能高效转化的结构基础和分子机制，并发现了PSII超级复合物支撑类囊体膜堆叠的新功能。这一发现建立了从原子细节到亚细胞器跨尺度理解叶绿体等复杂生命系统的关键桥梁，同时也充分拓展了团队此前开创的基于线粒体的高分辨原位结构生物学。

光合作用通过位于叶绿体类囊体膜上的PSII和PSI将太阳能转化为化学能，是地球上几乎所有生命赖以生存的基础。过去二十余年间，科学家利用冷冻电镜和X射线晶体学等技术，已从体外纯化样品中解析了光合作用复合物的高分辨率结构，基本阐明了各复合物的亚基组成和色素排列。然而，体外纯化复合物所展现的捕光天线系统始终比在活体植物中实际测量的要小，表明传统纯化方法使用的去垢剂会破坏复合物周围的天然脂质环境，导致部分结合相对松散的外周天线亚基脱落丢失。

图1：水稻叶绿体类囊体膜中光合超级复合物的原位冷冻电镜单颗粒分析流程及高分辨率密度图。

针对这一关键科学问题，我校张凯教授团队将研究思路从“提纯后观察”转变为“在膜环境中直接观察”。团队利用基于叶绿体水平的冷冻电镜单颗粒分析技术，直接对完整的水稻叶绿体进行冷冻制样和成像，在保留类囊体膜天然脂质环境的前提下解析了PSII和PSI超级复合物的高分辨率结构。在PSII-LHCII超级复合物方面，团队获得了平均分辨率2.89 Å（核心区域达2.3 Å）的清晰结构，构建了完整的C₂S₂M₂L₄型原子模型。与以往体外纯化获得包含18个外周天线亚基的C₂S₂M₂型结构不同，该研究在膜环境中直接观察到包含30个外周天线亚基的完整复合物，其中包括4个此前在纯化过程中几乎无法保留的L型LHCII三聚体。该结构还揭示了位于类囊体膜基质侧的PsbR亚基通过其N端环区形成“盾牌”状结构，拱卫于质体醌交换通道的基质侧上方。研究团队在PSII核心及内层天线区域精确鉴定了305个叶绿素、52个类胡萝卜素、8个质体醌分子及111个天然脂质分子，这些脂质分子像“分子胶水”一样维持着整个复合物的结构稳定。

研究团队在水稻叶绿体类囊体膜中首次直接观察到了PSII-LHCII超级复合物之间的高阶组装形式，明确了三种不同类型的二聚体：并列式二聚体、跨腔侧二聚体和跨基质侧二聚体。这些二聚体进一步组装成三聚体和四聚体，形成贯穿相邻膜层并在膜平面内横向延伸的连续“骨架”网络，表明PSII不仅是光能转换的发动机，还直接参与塑造和支撑类囊体膜的堆叠结构。基于原位解析的C₂S₂M₂L₄结构的激发能传递动力学计算显示，激发能捕获时间为364 ps，光化学量子效率为83%，与活体植物叶片实验测量结果一致。研究团队还同步解析了PSI-LHCI-LHCII和PSI-LHCI两种超级复合物，分辨率分别达2.96 Å和2.38 Å（最佳区域1.7 Å），完整保留了PsaG、PsaI、PsaN和PsaO等以往纯化中易丢失的亚基。

图2：水稻类囊体膜中多种PSII-LHCII高阶形式及类囊体膜堆叠“骨架”网络模型。

该研究是继张凯教授团队2024年开创的线粒体呼吸链超级复合体高分辨原位结构研究的基础上，在细胞能量代谢领域的又一重要突破。该研究打破传统高分辨结构生物学必须依赖蛋白纯化的惯例，将光合作用复合体的机制研究从离体状态推进到天然膜环境下的真实状态，为理解植物光合作用如何从原子细节到亚细胞器层面上实现高光能转化效率与动态光适应能力提供了全新认知框架，同时也为未来通过合成生物学手段优化作物光能利用效率、培育高光效作物品种等提供了天然膜环境下的高分辨及跨尺度结构基础。

我校生命科学与医学部张凯教授为论文共同通讯作者，张凯课题组李姣特任副研究员为论文第一作者兼共同通讯作者。冷冻电镜中心高永翔副教授在数据采集方面提供了重要协助。该研究得到了我校启动经费和国家自然科学基金青年科学基金项目（32201038）等资助。

原文连接：https://www.nature.com/articles/s41586-026-10847-3